U nas zapłacisz kartą
Epilacja enzymem trypsyną - nowatorska metoda usuwania owłosienia
Przyczyny powstawania
Jest kilka powodów, przez które musimy znosić tę wątpliwa ozdobę. Mogą to być czynniki genetyczne – jeśli mama i babcia były posiadaczkami wąsika, mamy dużą szansę, że spotka to i nas. W grę wchodzi również czynnik etniczny – osoby o ciemnej karnacji i ciemnych włosach (na przykład Turczynki czy Włoszki) częściej borykają się z tym problemem niż jasnowłose Norweżki. Są również czynniki zdrowotne – za pojawianie się owłosienia w nietypowych miejscach odpowiedzialne jest działanie hormonów, konkretnie męskich androgenów, na przykład podczas dojrzewania, menopauzy, a także w przypadku zaburzeń funkcjonowania tarczycy czy na skutek przyjmowanych leków.
Na szczęście istnieje kilka sposobów, żeby pozbyć się niechcianego owłosienia. Można to zrobić zarówno w domu, jak i w salonie kosmetycznym. Wszystko zależy od tego, ile czasu i pieniędzy chcemy poświęcić na ten cel. Generalnie obowiązuje jednak jedna zasada: niezależnie od wszystkiego, nie sięgamy po maszynkę do golenia. Ostrza żyletki podrażniają delikatną skórę, a włoski i tak odrastają, w dodatku optycznie wydają się mocniejsze i grubsze. Poza tym zawsze istnieje ryzyko zacięcia.
Trypsyna - badanie
Trypsyna jest wydalana z kałem w postaci niezmienionej, gdyż nie podlega ona trawieniu w przewodzie pokarmowym. Stąd ocena poziomu trypsyny w kale jest dobrym markerem zdolności wydzielniczej trzustki.
Wynik poniżej wartości referencyjnych lub ujemny może wskazywać niewydolność trzustki lub mukowiscydozę (jeśli występują inne objawy).
Ponadto oznaczanie trypsyny immunoreaktywnej (IRT) we krwi stosowane jest jako badanie przesiewowe w diagnostyce mukowiscydozy u noworodków.
W przypadku nieprawidłowego wyniku IRT u dziecka wykonywane jest badanie genetyczne w kierunku najczęstszych mutacji genu CFTR.
- Noone P.G. i wsp. Cystic fibrosis gene mutations and pancreatitis risk: relation to epithelial ion transport and trypsin inhibitor gene mutations. Gastroenterology 2001 121, 6, 1310–9.
- https://www.labtestsonline.pl/
dr n. med. Karolina Karabin, biolog molekularny, diagnosta laboratoryjny, Cambridge Diagnostics Polska
Z wykształcenia biolog ze specjalizacją mikrobiologia i diagnosta laboratoryjny z ponad 10-letnim stażem w pracy laboratoryjnej. Absolwentka Studium Medycyny Molekularnej oraz członek Polskiego Towarzystwa Genetyki Człowieka.Kierownik grantów naukowych realizowanych w Pracowni Diagnostyki Molekularnej przy Klinice Hematologii, Onkologii i Chorób Wewnętrznych WUM. Tytuł doktora nauk medycznych w zakresie biologii medycznej obroniła na I Wydziale Lekarskim WUM. Autorka wielu prac naukowych i popularnonaukowych z zakresu diagnostyki laboratoryjnej, biologii molekularnej i żywienia. Na co dzień jako specjalista w zakresie diagnostyki laboratoryjnej prowadzi dział merytoryczny w Cambridge Diagnostics Polska oraz współpracuje z zespołem dietetyków w Poradni Dietetycznej CD. Ze specjalistami dzieli się praktyczną wiedzą dotyczącą diagnostyki i dietoterapii chorób na konferencjach, szkoleniach oraz na łamach czasopism i portali internetowych. Szczególnie zainteresowana wpływem współczesnego stylu życia na procesy molekularne w organizmie.
Trypsyna – czy zasługuje na miano najważniejszego enzymu trawiennego?
Trypsyna należy do grupy enzymów proteolitycznych, wydzielanych przez trzustkę . Nieznaczne jej ilości wytwarzane są także przez komórki zlokalizowane w innych tkankach:
- komórkach Panetha,
- śródnabłonkach naczyń,
- leukocytach,
- hepatocytach,
- neuronów.
Główną funkcją trypsyny jest trawienie białek. Gdy wysłany zostanie odpowiedni impuls nerwowy albo hormonalny, wówczas rozpoczyna się proces uwalniania enzymu do dwunastnicy przez przewód Wirsunga, zwany tez po prostu przewodem trzustkowym. Sygnałem takim jest m.in. zjedzenie posiłku i jego dotarcie do żołądka. Uwolnienie trypsyny nie następuje jednak natychmiast po konsumpcji, ochodzi do tego po upływie 1-2 godzin.
Trypsyna gromadzi się w komórkach pęcherzykowych trzustki w postaci zymogenu (nazywanego trypsynogenem). Jego hydroliza w dwunastnicy rozpoczyna się pod wpływem zlokalizowanej w tamtejszych błonach śluzowych enterokinazy. Obok trypsyny do enzymów proteolitycznych należą też:
Jednak tylko trypsyna ma zdolność do samoaktywacji, a następnie stymulowania dwóch pozostałych zymogenów (chymotrypsynogenu i proelastazy) do przemiany w chymotrypsynę i elastazę. Trypsyna nie bez powodu uznawana jest na najważniejszy enzym trawienny. Stanowi aż 15% wszystkich enzymów wydzielanych do jelita cienkiego. Zachowuje aktywność przy kwaśnym pH 7–9. Gdy odczyn zmieni się na zasadowy i spadnie do poziomu pH 4, wówczas enzym przestaje być aktywny.