U nas zapłacisz kartą
Epilacja enzymem trypsyną - nowatorska metoda usuwania owłosienia
Kiedy konieczne jest badanie stężenia trypsyny?
Lekarz może zlecić ci laboratoryjne oznaczenie trypsyny, jeśli będzie podejrzewał zapalenie trzustki, jej niewydolność albo nowotwór. Mogą o tym świadczyć utrzymujące się bóle brzucha i inne dolegliwości gastryczne, częstoskurcz serca czy spowolniona perystaltyka jelit.
Jest to też jedno z badań przesiewowych noworodków, w celu wykluczenia mukowiscydozy . Oznaczenie immunoreaktywnej trypsyny (IRT) wykonywane jest między 3. a 5. dobą życia dziecka. W przebiegu choroby dochodzi do nadprodukcji śluzu zatykającego przewód Wirsunga, przez który trypsyna transportowana jest do dwunastnicy. Zarówno w przypadku zmian patologicznych w obrębie trzustki, jak i mukowiscydozy odnotowany zostanie podwyższony poziom trypsyny .
Bibliografia:
- Orłowska A., Bocian K., Korczak−Kowalska G., Trypsyna a układ odpornościowy, Advances in Clinical and Experimental Medicine 2005, 14, 4, s. 791-798.
- Sands D., Walicka-Serzysko K., Doniec Z. Mastalerz-Migas A., Batura-Gabryel H., Pierzchała W., Rekomendacje postępowania w mukowiscydozie (cystic fibrosis – CF) dla lekarzy POZ – KOMPAS CF, lekarz POZ 2017, 5, s. 299-322.
- Żelazko M., Chrzanowska J., Polanowski A., Proteinazy trzustkowe – zróżnicowanie międzygatunkowe i wynikające z tego implikacje żywieniowe i biotechnologiczne, Biotechnologia 2007, 1 (76), s. 107-120.
Katarzyna Grzyś-Kurka
Copywriterka i content writer, specjalizująca się w tematyce związanej ze zdrowiem i pielęgnacją urody.
Trypsyna – czy zasługuje na miano najważniejszego enzymu trawiennego?
Trypsyna należy do grupy enzymów proteolitycznych, wydzielanych przez trzustkę . Nieznaczne jej ilości wytwarzane są także przez komórki zlokalizowane w innych tkankach:
- komórkach Panetha,
- śródnabłonkach naczyń,
- leukocytach,
- hepatocytach,
- neuronów.
Główną funkcją trypsyny jest trawienie białek. Gdy wysłany zostanie odpowiedni impuls nerwowy albo hormonalny, wówczas rozpoczyna się proces uwalniania enzymu do dwunastnicy przez przewód Wirsunga, zwany tez po prostu przewodem trzustkowym. Sygnałem takim jest m.in. zjedzenie posiłku i jego dotarcie do żołądka. Uwolnienie trypsyny nie następuje jednak natychmiast po konsumpcji, ochodzi do tego po upływie 1-2 godzin.
Trypsyna gromadzi się w komórkach pęcherzykowych trzustki w postaci zymogenu (nazywanego trypsynogenem). Jego hydroliza w dwunastnicy rozpoczyna się pod wpływem zlokalizowanej w tamtejszych błonach śluzowych enterokinazy. Obok trypsyny do enzymów proteolitycznych należą też:
Jednak tylko trypsyna ma zdolność do samoaktywacji, a następnie stymulowania dwóch pozostałych zymogenów (chymotrypsynogenu i proelastazy) do przemiany w chymotrypsynę i elastazę. Trypsyna nie bez powodu uznawana jest na najważniejszy enzym trawienny. Stanowi aż 15% wszystkich enzymów wydzielanych do jelita cienkiego. Zachowuje aktywność przy kwaśnym pH 7–9. Gdy odczyn zmieni się na zasadowy i spadnie do poziomu pH 4, wówczas enzym przestaje być aktywny.
„Trzustka to mały śpiący tygrys. Kiedy go obudzimy, może doprowadzić do katastrofy” – mówi prof. Mikołaj Spodaryk
Trypsyna
Trypsyna jest enzymem trawiennym trzustki (elementem soku trzustkowego). Enzymy są wyspecjalizowanymi biomolekułami ułatwiającymi zachodzenie reakcji chemicznych w organizmie. Rolą trypsyny jest odpowiedzialność za prawidłowy rozkład białek pokarmowych w naszym przewodzie pokarmowym. Brak trypsyny w kale u noworodków może oznaczać np. mukowiscydozę.
Spis treści
Trypsyna jest enzymem należącym do klasy hydrolaz i grupy endopeptydaz (proteaza serynowa), czyli enzymów rozkładających wiązania peptydowego w białkach.
Enzym ten rozszczepia wiązania peptydowe po C-końcowej (karboksylowej) stronie reszt aminokwasowych argininy i lizyny.
Trypsynę odkrył po raz pierwszy w 1876 roku Kuhne i jest ona wytwarzana w organizmie różnych zwierząt kręgowych, w tym ludzi.